A táplálékok kémiai összetétele

Bevezetés 
1. A víz 
1.1. A természetes vizek és az ivóvíz 
1.2. Ásványvizek és gyógyvizek 
1.3. A víz kötése az élelmiszerekben 
2. Ásványi anyagok 
2.1. Fémes makroelemek és vegyületeik 
2.2. Nem fémes makroelemek és vegyületeik 
2.3. Mikroelemek 
2.3.1. Esszenciális mikroelemek 
2.3.2. Nem esszenciális mikroelemek 
3. Szénhidrátok 
3.1. Monoszacharidok (egyszerű cukrok) 
3.1.1. A táplálkozási szempontból fontosabb monoszacharidok 
3.1.2. Monoszacharid-származékok 
3.2. Diszacharidok, oligoszacharidok 
3.3. Poliszacharidok 
4. Fehérjék 
4.1. Aminosavak 
4.2. Peptidek 
4.3. Fehérjék 
4.3.1. A fehérjék funkcionális tulajdonságai 
4.3.2. A fehérjék csoprtosítása 
4.3.3. Fontosabb természetes fehérjék 
4.3.4. Az élelmiszer-fehérjék átalakulása a feldolgozás és a tárolás során 
5. Lipidek (zsírok) 
5.1. Zsírsavak 
5.2. Acilglicerinek, trigliceridek, zsírok 
5.3. Foszfo- és glikolipidek 
5.4. Zsíralkoholok, viaszok, szterinek 
5.5. Egyéb zsírszerű vegyületek 
5.6. Természetes zsiradékok 
5.7. A lipidek változásai a tárolás és feldolgozás során 
6. Vitaminok 
6.1. A vitaminok általános jellemzése 
6.2. Zsíroldható vitaminok 
6.3. Vízoldható vitaminok 
6.4. Egyéb létfontosságú táplálkozási tényezők 
7. Természetes színezékek 
7.1. Karotinoid színezékek 
7.2. Kinonok 
7.3. A flavonoid színezékek 
7.4. Pirrolszínezékek 
7.5. Egyéb természetes színezékek 
8. Íz- és aromaanyagok 
8.1. Ízanyagok 
8.2. Aromaanyagok 
9. Egyéb szerves vegyületek az élelmiszerekben 
9.1. Alkoholok 
9.2. Fenolok, fenol-éterek, fenol-alkoholok 
9.3. Oxovegyületek 
9.4. Szerves savak és származékaik 
9.5. Illóolajok 
9.6. Alkaloidok 
10. Az élelmiszer-előállítás szempontjából legfontosabb enzimek 
10.1. Oxidoreduktázok 
10.2. Transzferázok 
10.3. Hidrolázok 
10.4. Liázok 
10.5. Izomerázok 
10.6. Ligázok (szintetázok) 
11. Az élelmiszerben található adalékanyagok 
11.1. Tartósítószerek 
11.2. Antioxidánsok 
11.3. Ízesítőanyagok 
11.4. Mesterséges színezékek 
11.5. Állományjavító adalékok 
11.6. A tápértéket növelő adalékok 
11.6.1. Vitamindúsítás 
11.6.2. Fehérjekomplettálás 
11.6.3. Mikroelem- és makroelemkiegészítés 
12. Mérgező anyagok az élelmiszerekben 
12.1. Természetes mérgek 
12.2. A mikroorganizmusok által termelt mérgek 
12.3. Peszticidek 
12.4. Egyéb mérgek 
13. Csomagolóanyagok 
14. Tisztító- és fertőtlenítőszerek 
14.1. Tisztítószerek 
14.2. Fertőtlenítőszerek 
Felhasznált irodalom 

1. Fehérjék
A fehérjék komplex makromolekulák, amelyek mind a növényi, mind az állati sejt citoplazmájában előfordulnak. Az élő sejtek szárazanyagának legalább 50%-át a fehérje teszi ki. A fehérjék nagyrészt szénből, oxigénből, hidrogénből, nitrogénből és kénből felépülő vegyületek. Építőelemeik az aminosavak, amelyek megszabják a fehérje kémiai, fizikai és biológiai tulajdonságait.

 4.1. Aminosavak
Az aminosavak szabad állapotban viszonylag kis mennyiségben fordulnak elő a természetben. Legnagyobb mennyiségük fehérjében kötött, a fehérje felépítésében vesznek részt; a fehérjéket húszféle aminosav alkotja. Az anyagcserében energiaszolgáltató szerepük normális életfolyamatokat feltételezve nem jelentős. Minden aminosav egy azonos felépítésű és egy eltérő szerkezeti részből áll.

 Az aminosavak az oldalláncuk szerint lehetnek töltés nélküli, nem poláros oldalláncú aminosavak (glicin, alanin, valin, leucin, izoleucin, prolin, fenilalanin, triptofán, metionin), töltéssel rendelkező, nem poláros oldalláncú aminosavak (szerin, treonin, cisztein, tirozin, aszparagin, glutamin) és aminosavak töltéssel rendelkező oldallánccal (aszparaginsav, glutaminsav, hisztidin, lizin, arginin).

Táplálkozásbiológiai szempontból az aminosavak lehetnek esszenciális aminosavak, amelyeket a szervezet nem tud szintetizálni (valin, leucin, izoleucin, fenilalanin, triptofán, metionin, treonin, lizin), félig esszenciális aminosavak, amelyeket egy másik esszenciális aminosavból tud előállítani a szervezet (cisztein, tirozin) és nem esszenciális aminosavak, amelyet a szervezet korlátlanul elő tud állítani (arginin, glicin, alanin, prolin, szerin, aszparagin, glutamin, aszparaginsav, glutaminsav, hisztidin).

A 20 fehérjealkotó aminosavon kívül több mint 150 természetes aminosav ismert, amelyek csak kis mennyiségben, sokszor csak egyes szervezetekben fordulnak elő. Ezek között található a bakteriális eredetű D-glutaminsav, a D-aszparaginsav és a D-alanin, a kötőszöveti fehérjékben a prolin és a lizin hidroxilált származéka (hidroxi-prolin, hidroxi-lizin). Ezek az aminosavak szabad állapotban nem fordulnak elő, hidroxilálásuk a polipeptidlánc kialakulása után posztszintetikusan történik.

Oldhatóság szempontjából vizsgálva az aminosavakat megállapítható, hogy a prolin, a hidroxi-prolin, a glicin és az alanin vízben jól oldható, míg a többi aminosav vízben rosszabbul oldódik. Vízben a tirozin és cisztin oldódik legrosszabban. Szerves oldószerekben a poláros karakterű aminosavak rendkívül rosszul oldódnak. Savas vagy lúgos közegben az aminosavak oldhatósága a fellépő sóképződés következtében javul.

Az α-helyzetű szénatom aszimmetriás, tehát az aminosavak optikailag aktívak. A glicin kivételével mindegyik aminosav rendelkezik aszimmetriás szénatommal, tehát a poláros fény síkját elforgatják. Az aminosavak közül kettő, a treonin és az izoleucin, két aszimmetriás szénatomot tartalmaz, ennek megfelelően az optikai izomerek száma e két aminosav esetében négy. A fehérjeépítő aminosavak, eltekintve néhány speciális fehérjétől, valamint a baktériumok sejtfalát alkotó peptidoglikánokban lévő D-aminosavaktól, L konfigurációjúak. A D és az L konfiguráció forgatásának mértéke azonos, de iránya ellentétes.

Az aminosavak kémiai jellegét a bázikus jellegű aminocsoport, illetve a savas karakterű karboxilcsoport szabja meg. Ha a karboxilcsoportból szén-dioxid hasad le, akkor a megfelelő amin képződik. Az aminocsoport reakciói redukáló cukrokkal A szénhidrátok c. fejezetben került tárgyalásra.

Az aminosavak legfontosabb reakciója a peptidek létrehozása. Ennek során az α-amino és az α-karboxilcsoportok egy másik aminosavhoz kapcsolódva, vízkilépéssel alakítják ki a peptidkötést. Két, három, négy vagy több aminosav kapcsolódása során di-, tri-, tetra- és oligopeptidek, ha az aminosavak száma meghaladja a százat, fehérjék keletkeznek. Diszulfidhíd a cisztein SH-csoportjának oxidációjával tud kialakulni. Az így egymáshoz kapcsolódó molekularészek révén igen stabil szerkezet jön létre, amely rendkívüli módon ellenáll az enzimes vagy kémiai ráhatásnak.

 4.2. Peptidek
A peptidek aminosavakból épülnek fel peptidkötéssel. A részt vevő aminosavak száma szerint megkülönböztetünk dipeptideket, tripeptideket, tetrapeptideket stb. Ha a molekulában tíznél kevesebb aminosav található, akkor oligopeptidekről, tíznél több aminosav esetében polipeptidekről beszélünk. Fehérjének akkor nevezzük a polipeptidet, ha az aminosav-összetevők száma 100 vagy még több.

Két aminosavból, például glicinből és alaninból, attól függően, hogy az amino- vagy a karboxilcsoportjával kapcsolódik az egyik aminosav a másik aminosavhoz, kétféle dipeptid, glicil-alanin vagy alanil-glicin keletkezhet. E két dipeptid attól függetlenül, hogy mindkettőt ugyanaz a két aminosav alkotja, fizikai és kémiai tulajdonságaiban lényegesen eltér egymástól. Egy peptid vagy fehérje aminosavsorrendjének leírását mindig azzal az aminosavval kezdjük, amelynek az aminocsoportja szabad, és a szabad α-karboxilcsoportot tartalmazó aminosav felé haladunk.

Ha a peptid három aminosavból épül fel, az aminosavak sorrendje hatféle lehet, négy aminosav esetén 24 féle, öt aminosav esetén 120 féle aminosav-sorrend képzelhető el. A száznál több húszféle aminosavból felépülő polipeptidlánc aminosavsorrendje elvileg rendkívül nagy lehet, bár a valóságban ennek csupán csekély része realizálódik.

A peptideknél igen fontos érzékszervi tulajdonság a keserű íz, amelynek kiküszöbölése egyes élelmiszerek előállításánál nagy probléma. A peptidek nagy része, az édes L-aszparaginsav-dipeptidek kivételével, a konfigurációtól függetlenül keserű vagy semleges ízhatást mutat. A keserű íz intenzitása az egyes peptideknél eltérő. Az ízintenzitás jelentősen függ az oldalláncok hidrofobitásától. A peptidek keserű ízének előfordulásával elsősorban azoknál az élelmiszereknél kell számolnunk, ahol fehérjebontó enzimes folyamatok játszódnak le (pl. sajtok érése folyamán).

 4.3. Fehérjék
A fehérjék igen változatos felépítésű makromolekulák, amelyek a sejtek szárazanyagának kb. 50%-át teszik ki. Feloszthatjuk őket aszerint, hogy hidrolízisük során csak aminosavak keletkeznek (egyszerű fehérjék, proteinek), vagy az aminosavak mellett a hidrolizátum még egyéb alkotórészt (összetett vagy konjugált fehérjéket) is tartalmaz. Az egyszerű fehérjék elemi összetétele átlagosan 50% szén, 7% hidrogén, 23% oxigén, 16% nitrogén és 0‒3% kén. Az összetett fehérjék emellett egyéb alkotórészeket (pl. fémek, egyéb szerves vegyületek) is tartalmaznak.

Oldékonyságuk alapján osztályozva a fehérjéket, különböző csoportokat alakítottak ki: az albuminok desztillált vízben, híg sóoldatokban, a globulinok híg sóoldatokban, desztillált vízben nem, a hisztonok híg savakban, a prolaminok 50-80%-os alkoholban; tiszta vízben vagy tiszta alkoholban nem, a glutelinek híg savban vagy lúgban oldhatók, a szkleroproteinek pedig semmiféle oldószerben nem oldódnak. A prolaminok és a glutelinek növényi magvakban előforduló tartalék fehérjék. A szkleroproteinek csak tömény savval vagy lúggal főzve, bomlás közben oldódnak fel.

A fehérjék funkció szerinti felosztása tájékoztatást ad biológiai szerepükről. Az enzimek közé sorolt fehérjékkel a későbbiek folyamán többször találkozunk. A transzportfehérjék feladata a szervek közötti szállítás; a határfelületeken keresztüli membrántranszport útján biztosítják a sejt és környezete közti kapcsolatot. A védőfehérjék a szervezet fertőzéssel vagy sérülésekkel szembeni védekezését teszik lehetővé. A hormonok a neurohormonális szabályozásban vesznek részt, míg a strukturfehérjék a mozgáshoz biztosítanak szilárd vázat, és a külső védelmet is szolgálják. A tartalék fehérjék az embrionális fejlődés első szakaszában fehérjeraktárként szolgálnak.

A globuláris fehérjéknek a tér egyik irányában sincs kitüntetett méretük, nagyjából gömb alakúak, bennük a polipeptidlánc tömör gombolyaggá állt össze. Általában olyan, biológiailag aktív, dinamikus funkciókat betöltő fehérjék tartoznak ide, mint például az enzimek és a transzportfehérjék. A statikus feladatokat betöltő fibrilláris fehérjék polipeptidlánca általában megnyúlt, kettesével, hármasával sodort fonalat alkot. Ez utóbbiak vizes közegben rosszul oldódnak vagy oldhatatlanok, szerkezeti, mechanikai vagy védőfeladatokat látnak el.

A fehérjék nagyon lényeges tulajdonsága, hogy más fajba jutva ellenanyagképzést indítanak meg; a fehérjék tehát immunaktív anyagok. Az összetett fehérjék a nem fehérje komponens összetételét illetően is igen sokfélék lehetnek. A szervezetben nagy mennyiségben fordulnak elő lipoproteinek, amelyekben a fehérje lipidekkel kapcsolódik. A glikoproteinekben a szénhidrátrész a fehérjével kovalensen kapcsolódik, a szénhidrát a fehérje integráns része; kapcsolódásuk sokféle kombinációs lehetőséget tesz lehetővé. A metalloproteinek valamilyen kationt tartalmaznak komplex kötésben, amelynek az esetek nagyobb részében közvetlen szerepe van a fehérje funkciójának kialakításában.

A fehérjék felépítése a rendkívül sokféle feladatnak megfelelően nagyon változatos. Húszféle aminosavból polipeptidlánconként több százat is tartalmazhatnak, és az aminosavak kapcsolódásának sorrendje is rendkívül változatos lehet. Az aminosavak kapcsolódásának sorrendje jelenti a fehérjék elsődleges szerkezetét. A peptidláncok nem maradnak meg fonal alakúnak, hanem egyes szakaszaikon kisebb-nagyobb, periodikusan rendezett szakaszok (csavarmenet vagy zegzugos rendeződés) alakulnak ki. A periodikusan rendezett szakaszok alkotják a fehérje másodlagos vagy szekunder szerkezetét.

Globuláris fehérjék esetén a rendezett és rendezetlen szakaszokat tartalmazó peptidlánc összegombolyodik, és tömör, gombolyagszerű szerkezetet hoz létre, amelyben a poláros oldalláncok többsége a külső felületen, míg az apoláros oldalláncok jelentős hányada a polipeptidgombolyag belsejében helyezkedik el. Ez a fehérjék harmadlagos vagy tercier szerkezete. Végül rendszerint páros számú polipeptidgombolyag egymással nem kovalens kölcsönhatásokkal összekapcsolódik, és két vagy négy polipeptidláncból (alegységből) álló molekulák alakulnak ki. Ez a fehérjék negyedleges vagy kvaterner szerkezete.

Az egyes fehérjék oldhatóságában jelentős eltérések mutatkoznak, amelyek egyrészt a hidrofil és a hidrofób csoportok eltérő számából és térbeli elrendeződéséből, másrészt a molekula nagyságából, alakjából és az oldószer minőségéből adódnak. Az oldhatóság alapján megkülönböztetünk oldódó és nem oldódó, csak duzzadó fehérjéket. A fehérjék csak poláros oldószerekben oldódnak, mint pl. a víz. Duzzadási folyamat indulhat meg olyan fehérjéknél, amelyekben sok szabad karboxil- és aminocsoport található, ezekhez ugyanis a poláros oldószerek elektrosztatikus kötőerőkkel kapcsolódhatnak. Az oldószer ionerősségének növelésével az oldhatóság nő. Semleges sók kis koncentrációban növelik az oldhatóságot, azonban egy meghatározott koncentráción túl az oldhatóság csökken, és bekövetkezhet a fehérje kicsapódása.

A fehérjék oldataikból szerves oldószerekkel, nehézfémsókkal, ásványi és bizonyos szerves savakkal kicsaphatók. A fehérjék számos színreakciója egy meghatározott aminosav jelenlétére vezethető vissza. E színreakciók közül több felhasználható a fehérjék mennyiségi, illetve minőségi meghatározására.

A víz különböző állapotban tud a fehérjékkel kapcsolódni. A szerkezeti és a fehérje belsejében lévő víz vagy a felületen erősen abszorbeált, vagy a fehérje speciális felületi helyein kötött vizet jelenti, amely 0,3 g lehet 1 g vízmentes fehérjére számolva. A fehérjék a vízzel a peptidkötéseken keresztül vagy az aminosav-oldalláncokon keresztül létesítenek kapcsolatot.

A fehérje oldhatósága a 0-40 C közötti tartományban a hőmérséklet emelkedésével nő. Ha 40 C felett a másodlagos és harmadlagos szerkezetet tartó erők szétesnek, denaturálódás következik be, ami folytatódhat aggregációval; ez a fehérjék oldhatóságát csökkenti. A fehérjék és a lipidek közötti kapcsolódás igen gyakori az élővilágban (pl. a fehérjék és a foszfolipidek között). A fehérje és a lipid viszonylagos aránya széles határok közt változhat. A fehérje‒lipid kapcsolódás védi a fehérjét a hődenaturációtól, egyrészt a lipid nagy hőkapacitása, másrészt a víz relatív távolléte miatt.

A denaturálódáson a fehérje natív szerkezetének reverzibilis vagy irreverzibilis változását értjük, amely változatlanul hagyja a peptidkötéseket, de a diszulfidhidak felszakadása előfordulhat. A denaturáció megváltoztatja a fehérje tulajdonságait: csökken az oldékonyság, megváltozik a vízkötő kapacitás, elvész a biológiai aktivitás, megnövekszik az érzékenység a fehérjebontó enzimekkel szemben, növekszik a belső viszkozitás, megszűnik a kristályosodási készség. Denaturáció történhet fizikai- és hőhatásra, hűtés hatására, mechanikai behatásokra, hidrosztatikus nyomásra, valamint ultraibolya- és γ-sugárzás hatására. A denaturációt előidéző kémiai anyagok lehetnek savak és lúgok, a réz, a vas, a higany és az ezüst vegyületei, valamint szerves oldószerek.